Warum ist die "konventionelle" Peptidbindung eine trans-Doppelbindung?
Ich weiß aus der Literatur, dass die überwiegend vorkommende Variante der Peptidbindung (siehe Abb.) eine trans-Doppelbindung ist.
Nach mehrmaligem Überlegen komme ich jedoch immer wieder zu dem Schluss, dass die Bindung doch eigentlich eine "cis"-Doppelbindung sein müsste: Die zwei Gruppen mit der höchsten Priorität - also das O auf der einen Seite und das Alpha-C plus Rest auf der anderen Seite - stehen schließlich in die gleiche Richtung ab.
Kann mir jemand erklären, wo ich den Denkfehler habe?
1 Antwort
Dein Denkfehler besteht hier vermutlich aus der Bezeichnung der "trans" und "cis" Konfiguration in Bezug auf Doppelbindungen. Bei der Peptidbindung handelt es sich jedoch nicht um eine Doppelbindung im traditionellen Sinne, wie man sie von Alkenen kennt, sondern um eine partielle Doppelbindung. Diese entsteht aufgrund der Resonanz zwischen dem Stickstoffatom und dem Carbonylsauerstoff, die eine Delokalisierung der Elektronen und damit eine partielle Doppelbindungscharakter verleiht.
Die Bezeichnung "trans" bezieht sich bei Peptidbindungen darauf, dass die beiden α-C-Atome der beteiligten Aminosäuren auf gegenüberliegenden Seiten der Peptidbindung stehen. Dies ist energetisch günstiger, da es weniger sterische Hinderung zwischen den R-Gruppen der Aminosäuren gibt, die in der Regel größer als die Wasserstoffatome sind. Im "cis"-Zustand würden die R-Gruppen näher beieinander sein, was zu einer erhöhten sterischen Spannung führen würde.
Also, auch wenn es so aussieht, als ob die höchstprioritären Gruppen in die gleiche Richtung zeigen, ist die trans-Konfiguration hier definiert durch die Position der α-C-Atome relativ zueinander und nicht durch die Position der Substituenten in Bezug auf die doppelbindungsähnliche Struktur zwischen C und N.
Danke für diese schnelle und umfangreiche Antwort! Jetzt hab ich es verstanden! 🤗