Kompetitive und nicht kompetitive Hemmung?
Kann mir das hier jemand erklären?
Kompetitive wirkende Hemmstoffe verlieren bei hoher Substratkonzentration ihre Wirkung, nicht kompetitive wirkende jedoch nicht.
Falls jemand da was weiß bitte Bescheid sagen, danke.
1 Antwort
dazu solltest du dir mal begleitend die Enzymkinetik anschauen, dann wird das, was ich anschließend erkläre, auch leichter klar:
links ist zu sehen, dass die Struktur eines Hemmstoffs (I) einem Substrat (S) sehr ähnlich ist. I wird zwar an das Enzym gebunden, aber nicht umgesetzt. Solange I an das Enzym bindet, ist das Enzym für andere Substrate unzugänglich und kann solange auch nicht wirken. Die Hemmung kommt hier zustande, durch eine mit dem Substrat um die gleiche Bindungsstelle (aktives Zentrum) konkurrierende Verbindung. Dieser Inhibitor oder Hemmstoff ist "kompetitiv", die beiden wettstreiten um die Bindung am Enzym.
Rechts setzt ein Hemmstoff (I) durch Bindung an ein Enzym, die Aktivität des Enzyms herab, indem es an eine andere Bindungsstelle am Enzym bindet, als das Substrat. Diese Hemmung ist "nichtkompetitiv". Substrat und Inhibitor können gar nicht miteinander um die gleiche Bindungsstelle konkurrieren, denn sie besetzen zwei unterschiedliche Bindungsstellen am Enzym. Ein nichtkompetitiver Inhibitor oder Hemmstoff verhindert, dass Produkte gebildet werden, solange er am Enzym gebunden ist.
Daraus und aus der Betrachtung der Enzymkinetik (Graphen) ergibt sich die Antwort auf deine Frage:
Der Graph einer kompetitiv gehemmten Reaktion im linken Diagramm zeigt, dass die Reaktionsgeschwindigkeit der Enzyme vermindert wird, jedoch mit zunehmnder Substratkonzentration (x-Achse), die maximale Umsatzgeschwindikeit der Enzyme (Vmax) erreicht wird (die Kurven treffen sich oben rechts). Das ist ein charakteristisches Verhalten bei kompetitiven Hemmstoffen. Wenn viel mehr Substratmoleküle, mit vergleichsweise wenigen Hemmstoffmolekülen, um die gleiche Bindungsstelle am Enzym konkurrieren, ist die Wahrscheinlichkeit viel höher, dass das Substrat diese Bindungsstelle besetzt. Das bedeutet, eine kompetitive Hemmung kann mit steigender Substratkonzentration aufgehoben werden.
Der Graph einer nichtkompetitiv gehemmten Reaktion, wie im rechten Diagramm, zeigt, dass die Reaktionsgeschwindigkeit der Enzyme durch den Hemmstoff vermindert wird und auch mit zunehmender Substratkonzentration (x-Achse), die maximale Umsatzgeschwindikeit der Enzyme nicht mehr erreicht wird (die Kurve bleibt oben rechts deutlich unter der ungehemmten Reaktion zurück). Das ist ein typisches Verhalten bei nichtkompetitiven Hemmstoffen, Vmax wird, auch bei hohen Subtratkonzentrationen, nicht mehr erreicht. LG
