Warum kann man die Proteinkonzentration von Gelatine nicht mit der Bradford-Methode messen?
2 Antworten
So würde ich die Frage nicht stehen lassen. Comassi Blau dient in der Biochemie meist zur Anfärbung von Proteinen in z.B. Gelelektrophoresen. Der Farbstoff bindet dabei recht unspezifisch hauptsächlich an die basische Aminosäuren der Proteine. Ich kann keinen Grund erkennen, warum er das bei Gelatine nicht auch tun sollte. Einer quantitativen Konzentrationsbestimmung steht bei Gelatine allerdings die Tatsache entgegen, dass es sich dabei nicht um ein einheitliches Protein handelt. Gelatine ist ein denaturiertes und teilweise hydrolysiertes Collagen unterschiedlicher Provenienz. Von daher kann es nicht die Kalibrierung für Gelatine geben. Aber wenn man eine Kalibrierung mit und für eine spezielle Gelatinequalität erstellt, wüsste ich nicht, was dagegen spräche.
Mal schauen, was die Kollegen meinen... ;-)
Inwiefern stellt denn die Struktur aus den verdrillten Kollagenketten ein Hindernis für die Bradford-Methode dar? Oder stellt diese spezielle Struktur auch ein Hindernis bei der BCA-Methode dar?
Hm, Eine sehr spezielle Frage und gute Frage. Vielleicht weil im saurem Milieu, wo die Komplexierung des Proteins mit dem Farbstoff Proteine stattfindet, die Gelatine denauturiert.
Mal schauen was meine "Kollegen" sagen.
Kann es sein, dass sich ein zu hoher Gehalt an basischen Aminosäuren in der Gelatine, negativ auf die Messergebnisse auswirkt?