Wieso denaturiert Glycerol Proteine nicht?
Woran liegt es, dass Proteine nicht durch Glycerol denaturiert werden, wie z.B. bei Ethanol?
2 Antworten
Alkohole wie Ethanol denaturieren Proteine, indem sie die Bedingungen für die Hydrathülle verändern und somit die intramolekularen Verhältnisse stören. Überleg mal, wie gut wasserlöslich Ethanol ist und warum (Wasserstoffbrückenbindungen!). Wenn nun also Ethanol in die Nähe eines Proteins kommt, stören die Wasserstoffbrückenbindungen des Ethanols die vom Protein und die Faltung kann nicht mehr aufrechterhalten werden.
Beim Glycerin ist das aufgrund der drei vorhanden OH-Gruppen etwas anders, gleichzeitig ist es ein deutlich größeres Molekül als Ethanol. Gleichzeitig beachte auch, dass im Körper selbst Metaboliten entstehen, die Proteine oder DNA schädigen können!
Aber was genau ist denn bei dem Glycerol anders? Es ist doch ebenso in der Lage, Wasserstoffbrücken auszubilden. Im Gegensatz zu Ethanol stört es doch höchstens nicht zusätzlich die hydrophoben Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren, oder?
Also, Proteine sind wie kleine Lego-Steine, die zusammengefügt sind, um verschiedene Dinge in unserem Körper zu tun. Aber wenn sie sich zu sehr erhitzen oder mit bestimmten Chemikalien in Berührung kommen, können sie ihre Form verändern und nicht mehr richtig funktionieren.
Ethanol ist eine Art von Chemikalie, die Proteine dazu bringen kann, ihre Form zu verändern und sich zu entfalten, wie wenn du ein Lego-Modell auseinandernehmen würdest. Aber Glycerol ist eine andere Art von Chemikalie, die die Proteine nicht beeinflusst, also behalten sie ihre Form und können weiterhin ihre Aufgabe erfüllen.