Wie kann man die Kurven vergleichen und den Grund für die ethanolgabe interpretieren?
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Entscheidend ist der Vergleich der Michaelis-Menten-Konstanten (Km). Km giibt Aufschluss über die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat. Sie gibt an, bei welcher Substratkonzentration [S] die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit [0.5vmax] erreicht wird. Je kleiner Km ist, umso höher ist die Affinität zum Substrat. Das heißt, es wird schon bei geringer Substratkonzentration eine hohe Reaktionsgeschwindigkeit erreicht. Ist die Km groß, ist die Affinität zum Substrat hingegen niedrig. Das heißt, es müssen größere Substratmengen vonrhanden sein, um eine hohe Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.
Bevor wir uns die beiden Kurven des Diagramms genauer anschauen, werfen wir aber erst einmal einen Blick auf den biochemischen Abbau von Methanol im Körper. Methanol ist giftig und wird im Körper abgebaut zu Formaldehyd (Methanal), das ebenfalls hochtoxisch ist und z. B. Augen, Zentrales Nervensystem, Leber, Nieren und Herz schädigen kann. Katalysiert wird die Reaktion durch das Enzym Alkoholdehydrogenase (ADH), das eigentlich für den Abbau von Trinkalkohol (Ethanol) zum Acetaldehyd verantwortlich ist. Die Evolution der menschlichen ADH war der Grund dafür, dass wir überhaupt größere Mengen von Alkohol vertragen können (die menschliche ADH arbeitet "effektiver" als die anderer Säugetiere, die Alkohol weniger gut vertragen), was uns in früheren Zeiten einen Vorteil brachte, denn alkoholische Getränke waren haltbarer als z. B. reines Wasser, das schnell faulte. Formaldehyd bzw. Acetaldehyd werden anschließend durch ein weiteres Enzym, die Aldehyddehydrogenase, zu Ameisensäure (Methanolabbau) bzw. Essigsäure (Ethanolabbau) abgebaut. Die schädliche Wirkung des Methanols beruht also hauptsächlich darauf, dass es im Körper zum hochtoxischen Formaldehyd abgebaut wird. Bei einer Methanolvergiftung gilt es also, dass möglichst wenig Methanol zu Formaldehyd abgebaut wird.
Und nun schauen wir ins Diagramm. Bei der roten Kurve (ohne Ethanol) ist Km niedriger, d. h. bei vergleichsweise geringer Substratkonzentration wird Methanol schnell zu Formaldehyd umgesetzt. Wenn wir Ethanol hinzugeben (grüne Kurve), konkurrieren die beiden Substrate (Ethanol und Methanol) miteinander. Es kommt zu einer sog. kompetitiven Hemmung. Weil die Affinität der ADH zum Ethanol aber größer ist als zum Methanol, bindet verstärkt das Ethanol. Die ADH baut also hauptsächlich Ethanol ab und lässt das Methanol sozusagen links liegen. Dadurch wird der Km-Wert für Methanol größer.
Um eine Methanolvergiftung zu behandeln, wird deshalb Ethanol verabreicht. Die ADH ist dann mit dem Abbau des Ethanols beschäftigt. Methanol wird nicht zu Formaldehyd abgebaut, sondern nach und nach ausgeschieden.