RTG- Regem Erklärung?

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Hi,

das Diagramm stellt 3 Graphen gleichzeitig dar und nutzt dazu zwei y-Achsen. Zu 1. kommen wir gleich, "relative Einheiten" 2. heißt nur, dass man hier keine richtigen Einheiten verwendet, sondern, die linke y-Achse von "weniger schnell" bis "sehr schnell" die Reaktionsgeschwindigkeit angibt.

Jede chemische Reaktion wird in ihrer Geschwindigkeit gesteigert, wenn die Temperatur zunimmt. Das wird durch den roten Graphen dargestellt. Der rote Graph bezieht sich also auf die linke y-Achse.

Das was für chemische Reaktionen im Allgemein gilt, gilt im übertragenen Sinne auch für Stoffwechselprozesse in Organismen. D.h. Organismen unterliegen auch diesem Zusammenhang von Reaktionsgeschwindigkeit und Temperatur. Der Zusammehhang ist nicht linear, der rote Graph ist keine Gerade. Wenn die Temperatur um 10° steigt, z.B. von 10°C auf 20°C, verdoppelt sich ca. die Reaktionsgeschwindigkeit. Das ist die Kernaussage der "RGT-Regel" (schau mal in der grünen Überschrift, hast du "G" und "T" vertauscht).

Chemische Reaktionen in Organismen (Stoffwechselreaktionen) werden durch spezielle Proteine (Enzyme) unterstützt und diese reagieren ebenfalls temperaturabhängig. Daher gilt der durch den roten Graphen dargestellte Zusammenhang zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Temperatur in Organismen nur in einem bestimmten Temperaturbereich. Das wird deutlich, wenn man den grünen Graph betrachtet.

Die relative Aktivität, als Ausdruck der Stabilität eines Enzymmoleküls (rechte y-Achse), nimmt mit steigender Temperatur ab. Diese Abnahme der Aktivität eines Enzyms sinkt ab ca. 42°C relativ zügig bis auf 0, weil in diesem Temperaturbereich die Raumstruktur des Enzymproteins zerstört wird, man sagt auch das Enzym (Protein) wird denaturiert. Das Enzym wird dadurch inaktiviert.

Somit bewegt sich die Geschwindigkeit der Enzymreaktion als Funktion der Temperatur ("Enzymaktivität", blaue Kurve) in der Überlappung der zuerst besprochenen Kurven. Links steigt die Enzymaktivität, wegen dem Zusammenhang Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur, erreicht dann ein Temperaturoptimum, die blaue Spitze bei ca. 35°C. Der rechte Teil der blauen Kurve wird dann durch die Denaturierungskurve (grün), d.h. dem temperaturbedingen Verlust der Stabilität (und damit auch der Wirksamkeit) des Enzyms bestimmt. Daher folgt blau in der linken Hälfte rot und in der rechten Hälfte grün und zeigt insgesamt eine für Enzyme typische Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Kurve. LG