Enzyme Test in Biologie.. Hilfe?

1 Antwort

Moin,

also ich muss dir leider sagen, dass ich kaum verstehe, warum du das nicht verstehst... Was hast du gemacht, als ihr das im Unterricht besprochen habt (denn das werdet ihr doch getan haben?!)?

Aber gut. Es ist, wie es ist. Also dann:

In der ersten Abbildung siehst du die Reaktionsgeschwindigkeit (von Enzymaktivitäten; y-Achse) über steigender Temperatur (x-Achse).

Wie du sehen kannst, steigt die Kurve mit zunehmender Temperatur zunächst exponentiell. Das liegt an der van't-Hoffschen RGT-Regel (eine Erhöhung der Temperatur um 10 K verdoppelt bis vervierfacht die Reaktionsgeschwindigkeit).

Aber ab einer bestimmten Temperatur bricht die Reaktionsgeschwindigkeit völlig ein. Das liegt wiederum daran, dass Enzyme Proteine (oder Proteide) sind. Und Proteine haben eine bestimmte natürliche Tertiär- (oder auch Quartär-)Struktur. Diese Strukturen verändern sich aber bei zu hohen Temperaturen. Das bedeutet, dass der Proteinanteil des Enzyms bei zu hohen Temperaturen denaturiert (sich gegen seine Natur verändert). Mit anderen Worten: Das Enzym wird funktionsunfähig. Deshalb erfüllt es nicht mehr seine Aufgabe und die Reaktionsgeschwindigkeit geht auf 0 zurück. Klar?

Diagramm 3 zeigt dir nun wiederum, dass verschieden Enzyme bei unterschiedlichen pH-Werten verschiedene Aktivität haben.

So hat beispielsweise Pepsin eine Aktivität zwischen pH 0,8 und 4,3, wobei sein Optimum bei etwa pH 2,5 liegt.

Amylase arbeitet ab pH 2,9 bis pH 7,3 mit einem Optimum bei circa pH 5,4.

Trypsin wiederum arbeitet in einem pH-Bereich zwischen 6,5 und 10,1 mit einem Optimum bei pH 8,5.

Das zeigt dir in Verbindung mit Abbildung 2, dass Pepsin wohl im Magen arbeiten wird (weil das Milieu des Magens sauer ist), während Amylase (im Mund) und Trypsin eher im Dünndarm vorkommen und aktiv sein werden.

Die Amylase, die im Mund durch den Speichel an die Nahrung kommt und dort aktiv wird, passiert auf dem Weg durch den Verdauungstrakt auch den Magen.

Im Magen herrscht jedoch ein saures Milieu. Säuren sind (neben der Temperatur und anderen Stoffen wie Alkohol...) auch eine Möglichkeit, um Proteine (und somit auch Enzyme) zu denaturieren.

Deshalb wird die Amylase im sauren Milieu des Magen denauriert und somit kaputt gemacht. Deshalb muss sie für die weitere Verdauung von Stärke (Amylose und Amylopektin) im Dünndarm neu dazugegeben (also auch synthetisiert) werden.

Bei einer kompetitiven Hemmung konkurrieren zwei Substrate um das aktive Zentrum eines Enzyms.

Wie du hoffentlich weißt, haben Enzyme ein aktives Zentrum. In dieses aktive Zentrum passt (nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip) ein bestimmtes Substrat. Deshalb sind Enzyme in der Regel substratspezifisch.

Nun gibt es aber manchmal Substrate, die chemisch eine sehr ähnliche Struktur mit anderen Stoffen aufweisen. Das bedeutet, dass entweder die Substrate ODER der chemisch ähnlich gebaute Stoff in das aktive Zentrum passen. Während aber das eigentliche Substrat vom Enzym in einer ganz bestimmten Art und Weise umgesetzt wird, wenn es ins aktive Zentrum gelangt (Wirkspezifität des Enzyms), passiert mit dem nur ähnlich gebauten Stoff im aktiven Zentrum nichts.

Darum kommt es bei der Enzymaktivität darauf an, welche der beiden Substanzen (das Substrat oder der chemisch ähnliche Stoff) ins aktive Zentrum gelangt. Die beiden Substanzen „kämpfen” also darum, wer ins aktive Zentrum kommt.

Und das bezeichnet man als kompetitive Hemmung, weil die beiden Substanzen konkurrieren und die Enzymaktivität herabgesetzt wird, wenn das „falsche” Molekül ins aktive Zentrum gelangt.

Das hört sich vielleicht so an, als wäre die kompetitive Hemmung ein unschöner Störfaktor. Aber du kannst es auch so sehen, dass der Körper die Möglichkeit bekommt, durch chemisch ähnliche Substanzen die Enzymaktivität zu steuern und dadurch zu kontrollieren...

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung geht es nicht in erster Linie um das aktive Zentrum. Das heißt, es geht schon um die Besetzungsmöglichkeit des aktiven Zentrums durch das Substrat, aber das wird hier nicht durch einen chemisch ähnlichen Stoff in einem Konkurrenzkampf geregelt, sondern durch einen Inhibitor.

Der Inhibitor ist eine Substanz, die an einen anderen Bereich des Enzyms binden kann. Tut er es, so verändert das Enzym reversibel seine Struktur. Dabei wird auch das aktive Zentrum verändert.

Das bedeutet, dass wenn der Inhibitor anbindet, sich das aktive Zentrum des Enzyms so verändert, dass das Substrat nicht mehr hinein passt. Weil auch so die Aktivität des Enzyms verringert (und dadurch kontrolliert) werden kann, ist der Inhibitor also ein Hemmstoff für die Enzymaktivität.

Fazit:
Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren zwei Substanzen um den Platz im aktiven Zentrum.
Bei der nicht-kompetitiven Hemmung dockt ein Inhibitor am Enzym an und verändert so die Struktur des aktiven Zentrums, so dass das Substrat nicht mehr hinein passt.

Beide Wege führen zu einer Verminderung der Enzymaktivität und somit zu einer Kontrollmöglichkeit der Enzymaktivität...

Alles klar?

LG von der Waterkant


xhttplara0 
Beitragsersteller
 02.06.2024, 15:48

Ich danke dir! Hast es sehr gut erklärt! Ja, wir haben im Unterricht zwar drüber geredet, aber leider nur mit sehr wenig Zeit. Unsere Lehrerin ist da sehr anspruchsvoll und viel zu schnell, bin also leider nicht die einzige die das nicht verstanden hat.🫠 Bin anspnstem sehr gut in der Schule, also keine unaufmerksame Person, aber das hat sich hier mir nicht ergeben haha

Dankeschön! LG zurück!

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