Was ist die Auswertung von diesem Experiment?

2 Antworten

Moin,

eigentlich sollte dabei folgendes herauskommen:

Nach Zugabe der Lugolschen Lösung zum Substrat (Stärkelösung) entsteht eine tief-blauschwarze Verfärbung, weil sich die Iod-Minimoleküle der Iod-Kaliumiodid-Lösung (Lugolsche Lösung) in die Stärke-Spiralen einlagern und diese Verfärbung hervorrufen.

Dann wird dieses Gemisch bei verschiedenen Temperaturen mit einem Enzym versetzt, was die Stärke spaltet. Es steht also zu erwarten, dass sich die Ansätze nach der Zugabe mehr oder weniger schnell entfärben (Hypothese), weil der Farbkomplex aus Stärkespirale und Iod natürlich nur entstehen kann (bzw. erhalten bleibt), wenn die Stärkespirale intakt ist. Mit einer in Bruchstücke zerlegten Spirale gibt es diesen Farbkomplex nicht mehr.

Außerdem gibt es zur Kontrolle noch einen Ansatz, in den keine Enzymlösung, sondern nur Wasser gegeben wird. Hier sollte die Farbe erhalten bleiben, weil das Wasser weder die Stärkespirale noch das Iod verändert...

Und nun hätte folgendes beobachtet werden sollen:

  • Ansatz 1: Keine Entfärbung, weil Wasser den Komplex nicht stört. Vielleicht wird es minimal heller, weil die Lösung verdünnt wird.
  • Ansatz 2: Seeehr langsame Entfärbung, weil das Enzym zwar die Stärke zerlegt, aber aufgrund der niedrigen Temperatur passiert das nur sehr langsam.
  • Ansatz 3: mäßig schnelle Entfärbung, weil das Enzym die Stärke schneller abbaut als bei der gekühlten Lösung
  • Ansatz 4: relativ schnelle Entfärbung, weil das Enzym noch schneller arbeitet.
  • Ansatz 5: wahrscheinlich noch ein bisschen schnellere Entfärbung, aber eventuell ähnlich schnell wie beim Ansatz 4.
  • Ansatz 5: keine Entfärbung (oder eine nur seeehr langsame), weil hier die Temperatur so groß ist, dass das Enzym kaputt geht und nicht mehr arbeiten kann.

Der Versuch sollte eigentlich zeigen, dass Enzyme ein Temperaturoptimum ihrer Aktivität besitzen. Enzyme sind nämlich Proteine (Eiweißstoffe), die eine bestimmte Reaktion durchführen (hier die Spaltung von Stärke).

Proteine gehen aber kaputt, wenn die Temperatur zu hoch wird. Das liegt daran, dass sie ihre Gestalt verändern. Sie gehen dann in eine unnatürliche Form über. Das bezeichnet man als Denaturierung (im Sinne von „gegen die Natur” oder „unnatürlich”). Wenn die Umformung nicht wieder rückgängig zu machen ist, dann spricht man auch von einer „irreversiblen Denaturierung”. Das kennst du zum Beispiel vom Kochen oder Braten eines Hühnereis: aus der gelblich-glibberigen Protein-Flüssigkeit wird eine feste weiße Substanz, die auch beim Erkalten nicht wieder so flüssig und durchsichtig-gelblich wird wie frisch aus dem Ei.

Gleichzeitig zeigt der Versuch (eigentlich) auch die RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel). Sie besagt, dass sich die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Stoffumwandlung bei der Erhöhung um 10 K (10°C) verdoppelt bis verdreifacht.
Frisch aus dem Kühlschrank (3-4°C ?!) läuft die enzymatische Umwandlung natürlich extrem langsam ab.
Bei Raumtemperatur (22°C ?!) sollte es etwa vier- bis fünfmal so schnell gehen.
Bei 30°C dann noch einmal doppelt so schnell wie im Ansatz davor.
Und bei 40°C vielleicht noch ein bisschen schneller.
Aber da solche Enzyme häufig aus Lebewesen wie dem Menschen stammen, der eine normale Körpertemperatur von circa 36°C hat, sind die Enzyme in der Regel auf solche Temperaturen ausgelegt und arbeiten dann am effektivsten. 40°C ist dann aber eine Temperatur wie bei Fieber bei uns Menschen. Das könnte also auch sein, dass die eingesetzten Enzyme bei dieser Temperatur bereits beginnen, irreversibel zu denaturieren. Dann würde die Entfärbung natürlich langsamer erfolgen als im Ansatz mit den 30°C. Das hängt davon ab, welche Enzyme konkret eingesetzt wurden.

Alles klar?

LG von der Waterkant


LaraMarie792 
Fragesteller
 05.12.2020, 14:09

Vielen Dank für die ausführliche Erklärung

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Es geht darum, das Temperaturoptimum der Enzyme zu finden. Sowohl unterhalb als auch oberhalb dieser Temperatur funktionieren (katalysieren) die Enzyme nicht oder nicht sehr effektiv. Passieren sollte, dass Stärke bei zu hohen und zu niedrigen Temperaturen nachweisbar ist (oder der Nachweis nicht ganz (un-) eindeutug ist) und beim Temperaturoptimum der Enzyme abgebaut wird und nicht mehr nachweisbar ist.